Методические подходы к оценке содержания активных форм кислорода и продуктов перекисного окисления липидов

Работа посвящена изучению методических подходов к анализу свободнорадикальных процессов в организме во взаимосвязи с продуктами перекисного окисления липидов (ПОЛ). Показано, что содержание активных форм кислорода (АФК) и продуктов липопероксидации варьируется в зависимости от времени и условий хранения биоматериала, что может повлиять на достоверность получаемых результатов. Оптимальными условиями хранения проб для определения АФК и диеновых коньюгатов (ДК) является морозильная камера (t = –20 °С), малонового диальдегида (МДА) – пульт глубокого охлаждения (t = –80 °С). Для определения количества оснований Шиффа температурные условия при хранении биоматериала не имеют значения. Период проведения анализа после получения биоматериала составляет для оснований Шиффа до 2 ч, АФК – до 24 ч, МДА – до 36 ч и ДК – до 48 ч. Полученные результаты могут быть использованы при проведении научных исследований и в работе клинико-диагностических лабораторий по изучению прооксидантно-антиоксидантного баланса.

1. Buonocore G., Perrone S., Tataranno M.L. Oxygen toxicity: Сhemistry and biology of reactive oxygen species // Semin. Fetal Neonatal Med. 2010. V. 15, No 4. P. 186–190. https://doi.org/10.1016/j.siny.2010.04.003.

2. Argacha J.F., Bourdrel T., van de Borne P. Ecology of the cardiovascular system: A focus on air-related environmental factors // Trends Cardiovasc. Med. 2018. V. 28, No 2. P. 112–126. https://doi.org/10.1016/j.tcm.2017.07.013.

3. Королев В.А., Седых А.В., Азарова Ю.Э., Фелькер Е.В., Ячменева Л.А., Королев И.В., Королев Е.В. Состояние глутатионового звена антиоксидантной защиты организма при фунгицидной интоксикации и коррекции витамином А и расторопшей // Научные результаты биомедицинских исследований. 2022. Т. 8, Вып. 2. С. 207–220. https://doi.org/10.18413/2658-6533-2022-8-2-0-6.

4. Шлапакова Т. И., Костин Р.К., Тягунова Е.Е. Активные формы кислорода: участие в клеточных процессах и развитии патологии // Биоорг. хим. 2020. Т. 46, № 5. С. 466–485. https://doi.org/10.31857/S013234232005022X.

5. Гудков С. В. Механизмы образования активных форм кислорода под влиянием физических факторов и их генотоксическое действие: дисс. д-ра биол. наук. Пущино, 2012. 270 с.

6. Jaganjac M., Cindrić M., Jakovčević A., Žarković K., Žarković N. Lipid peroxidation in brain tumors // Neurochem. Int. 2021. V. 149. Art. 105118. https://doi.org/10.1016/j.neuint.2021.105118.

7. Afzal S., Abdul Manap A.S., Attiq A., Albokhadaim I., Kandeel M., Alhojaily S.M. From imbalance to impairment: The central role of reactive oxygen species in oxidative stress-induced disorders and therapeutic exploration // Front. Pharmacol. 2023. V. 14. Art. 1269581. https://doi.org/10.3389/fphar.2023.1269581.

8. Лысенко В. И. Оксидативный стресс как неспецифический фактор патогенеза органных повреждений (обзор литературы и собственных исследований) // Медицина неотложных состояний. 2020. Т. 16, № 1. С. 24–35. https://doi.org/10.22141/2224-0586.16.1.2020.196926.

9. Schönfeld P., Wojtczak L. Fatty acids as modulators of the cellular production of reactive oxygen species // Free Radical Biol. Med. 2008. V. 45, No 3. P. 231–241. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2008.04.029.

10. Ayala A., Muñoz M.F., Argüelles S. Lipid peroxidation: Production, metabolism, and signaling mechanisms of malondialdehyde and 4-hydroxy-2-nonenal // Oxid. Med. Cell. Longevity. 2014. V. 2014. Art. 360438. https://doi.org/10.1155/2014/360438.

11. Li Y., Zhao T., Li J., Xia M., Li Y., Wang X., Liu C., Zheng T., Chen R., Kan D., Xie Y., Song J., Feng Y., Yu T., Sun P. Oxidative stress and 4-hydroxy-2-nonenal (4-HNE): Implications in the pathogenesis and treatment of aging-related diseases // J. Immunol. Res. 2022. V. 2022. Art. 2233906. https://doi.org/10.1155/2022/2233906.

12. Minato K.-i., Miyake Y. Hexanoyl-lysine as an oxidative-injured marker – application of development of functional food // Kato Y. (Ed.) Lipid Hydroperoxide-Derived Modification of Biomolecules. Ser.: Subcellular Biochemistry. V. 77. Dordrecht: Springer, 2014. P. 163–174. https://doi.org/10.1007/978-94-007-7920-4_14.

13. Kato Y. The formation of lipid hydroperoxide-derived amide-type lysine adducts on proteins: A review of current knowledge // Kato Y. (Ed.) Lipid Hydroperoxide-Derived Modification of Biomolecules. Ser.: Subcellular Biochemistry. V. 77. Dordrecht: Springer, 2014. P. 21–39. https://doi.org/10.1007/978-94-007-7920-4_2.

14. Milkovic L., Zarkovic N., Marusic Z., Zarkovic K., Jaganjac M. The 4-hydroxynonenalprotein adducts and their biological relevance: Are some proteins preferred targets? // Antioxidants. 2023. V. 12, No 4. Art. 856. https://doi.org/10.3390/antiox12040856.

15. Vandemoortele A., Babat P., Yakubu M., De Meulenaer B. Behavior of malondialdehyde and its whey protein adducts during in vitro simulated gastrointestinal digestion // J. Agric. Food Chem. 2020. V. 68, No 42. P. 11846–11854. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.0c03947.

16. Domijan A.-M., Ralić J., Radić Brkanac S., Rumora L., Žanić-Grubišić T. Quantification of malondialdehyde by HPLC-FL – application to various biological samples // Biomed. Chromatogr. 2015. V. 29, No 1. P. 41–46. https://doi.org/10.1002/bmc.3361.

17. Sinha A., Pick E. Fluorescence detection of increased reactive oxygen species levels in Saccharomyces cerevisiae at the diauxic shift // Espada J. (Ed.) Reactive Oxygen Species: Methods and Protocols. Ser.: Methods in Molecular Biology. V. 2202. New York, NY: Humana, 2021. P. 81–91. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-0896-8_7.

18. Чжу О.П., Аравиашвили Д.Э., Руденко Н.С., Орлов С.В. Оценка интенсивности свободно-радикальных процессов по изменению концентрации малонового диальдегида при различных способах парентерального введения люминола // Медико-фармацевтический журнал «Пульс». 2023. Т. 25, № 4. С. 127–133. https://doi.org/10.26787/nydha-2686-6838-2023-25-4-127-133.

19. Jaganjac M., Milkovic L., Zarkovic N., Zarkovic K. Oxidative stress and regeneration // Free Radical Biol. Med. 2022. V. 181. P. 154–165. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2022.02.004.

20. Del Rio D., Stewart A.J., Pellegrini N. A review of recent studies on malondialdehyde as toxic molecule and biological marker of oxidative stress // Nutr., Metab. Cardiovasc. Dis. 2005. V. 15, No 4. P. 316–328. https://doi.org/10.1016/j.numecd.2005.05.003.

21. Капанадзе Г.Д., Матвеенко Е.Л., Ревякин А.О., Огнев С.В. Качественная лабораторная практика (GLP): здания и сооружения НЦБМТ РАМН // Биомедицина. 2010. № 1. С. 78–87.

22. Липатов В.А., Крюков А.А., Северинов Д.А., Саакян А.Р. Этические и правовые аспекты проведения экспериментальных биомедицинских исследований in vivo. Часть 1 // Российский медико-биологический вестник имени академика И.П. Павлова. 2019. Т. 27, № 1. С. 80–92. https://doi.org/10.23888/PAVLOVJ201927180-92.

23. Липатов В.А., Крюков А.А., Северинов Д.А., Саакян А.Р. Этические и правовые аспекты проведения экспериментальных биомедицинских исследований in vivo. Часть II // Российский медико-биологический вестник имени академика И.П. Павлова. 2019. Т. 27, № 2. С. 245–257. https://doi.org/10.23888/PAVLOVJ2019272245-257.