Физико-химические свойства гидролизатов коллагена и их применение в создании лечебно-косметических композиций

Коллаген – это биоразлагаемый полимер, обладающий высокой биосовместимостью с кожей, способностью к пленкообразованию, противомикробным, антиоксидантным действием и прочими активными свойствами, определяющими актуальность его применения во многих сферах науки и практики. Вместе с тем его использование ограничено в связи с его высокой молекулярной массой. Эту задачу можно решить посредством гидролиза полимера с получением полипептидов меньших размеров. В настоящее время осуществляется поиск альтернативных источников сырья для получения коллагена и его гидролизатов. Значительный интерес представляют отходы птицеводства, поскольку они содержат большое количество наиболее важного для практического применения коллагена I типа. В данной работе исследованы физико-химические свойства гидролизатов коллагена, выделенного из поверхностных мягких тканей куриных лап. Выявлено, что применение «Нейтразы» позволяет получить гидролизат, обладающий более выраженной поверхностной активностью на границе жидкость – газ, смачивающей способностью, высокой адгезией к гидрофобной поверхности, что позволяет рекомендовать его как полифункциональный компонент для создания лечебно-косметических композиций. Разработана рецептура крема с гидролизатом коллагена. Крем характеризуется как множественная эмульсия, обладающая увлажняющим действием.

1. Irastorza А., Zarandona I., Andonegi M., Guerrero P., de la Caba K. The versatility of collagen and chitosan: From food to biomedical applications // Food Hydrocolloids. 2021. V. 116. Art. 106633. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2021.106633.

2. Mathew-Steiner S.S., Roy S., Sen C.K. Collagen in wound healing // Bioengineering. 2021. V. 8, No 5. Art. 63. https://doi.org/10.3390/bioengineering8050063.

3. O’Brien F.J. Biomaterials & scaffolds for tissue engineering // Mater. Today. 2011. V. 14. P. 88‒95. https://doi.org/10.1016/S1369-7021(11)70058-X.

4. Avila Rodríguez M.I., Rodríguez Barroso L.G., Sánchez M.L. Collagen: A review on its sources and potential cosmetic applications // J. Cosmet. Dermatol. 2018. V. 17, No 1. P. 20–26. https://doi.org/10.1111/jocd.12450.

5. Secchi G. Role of protein in cosmetics // Clin. Dermatol. 2008. V. 26, No 4. P. 321–325. https://doi.org/10.1016/j.clindermatol.2008.04.004.

6. Li G.Y., Fukunaga S., Takenouchi K., Nakamura F. Comparative study of the physiological properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate as cosmetic materials // Int. J. Cosmet. Sci. 2005. V. 27, No 2. P. 101–106. https://doi.org/10.1111/j.1467-2494.2004.00251.x.

7. Thuanthong M., De Gobba C., Sirinupong N., Youravong W., Otte J. Purification and characterization of angiotensin-converting enzyme-inhibitory peptides from Nile tilapia (Oreochromis niloticus) skin gelatine produced by an enzymatic membrane reactor // J. Funct. Foods. 2017. V. 36. P. 243–254. https://doi.org/10.1016/j.jff.2017.07.011.

8. Li D., Mu C., Cai S., Lin W. Ultrasonic irradiation in the enzymatic extraction of collagen // Ultrason. Sonochem. 2009. V. 16, No 5. P. 605–609. https://doi.org/10.1016/j.ultsonch.2009.02.004.

9. Ishak N.H., Sarbon N.M. A review of protein hydrolysates and bioactive peptides deriving from wastes generated by fish processing // Food Bioprocess Technol. 2018. V. 11, No 1. P. 2–16. https://doi.org/10.1007/s11947-017-1940-1.

10. Kim D.-U., Chung H.-C., Choi J., Sakai Y., Lee B.-Y. Oral intake of low-molecular weight collagen peptide improves hydration, elasticity, and wrinkling in human skin: A randomized, double-blind, placebo-controlled study // Nutrients. 2018. V. 10, No 7. Art. 826. https://doi.org/10.3390/nu10070826.

11. Ao J., Li B. Amino acid composition and antioxidant activities of hydrolysates and peptide fractions from porcine collagen // Food Sci. Technol. Int. 2012. V. 18, No 5. P. 425‒434. https://doi.org/10.1177/1082013211428219.

12. Saiga A., Iwai K., Hayakawa T., Takahata Y., Kitamura S., Nishimura T., Morimatsu F. Angiotensin I-converting enzyme-inhibitory peptides obtained from chicken collagen hydrolysate // J. Agric. Food Chem. 2008. V. 56, No 20. P. 9586–9591. https://doi.org/10.1021/jf072669w.

13. Lindberg D., Kristoffersen K.A., de Vogel-van den Bosch H., Wubshet S.G., Böcker U., Rieder A., Fricke E., Afseth N.K. Effects of poultry raw material variation and choice of protease on protein hydrolysate quality // Process Biochem. 2021. V. 110. P. 85‒93. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2021.07.014.

14. Волик В.Г., Исмаилова Д.Ю., Лукашенко В.С., Салеева И.П., Федорова Т.В., Овсейчик Е.А., Журавчук Е.В., Зиновьев С.В. Биохимические свойства ферментированных кормовых добавок из вторичного сырья птицепереработки и продуктивность бройлеров // Ученые записки Казанского университета. Серия: Естественные науки. 2019. Т. 161, кн. 3. С. 422‒439. https://doi.org/10.26907/2542-064X.2019.3.422-439.

15. Offengenden M., Chakrabarti S., Wu J. Chicken collagen hydrolysates differentially mediate anti-inflammatory activity and type I collagen synthesis on human dermal fibroblasts // Food Sci. Hum. Wellness. 2018. V. 7, No 2. P. 138‒147. https://doi.org/10.1016/j.fshw.2018.02.002.

16. Zhang Y., Zhang Y., Liu X., Huang L., Chen Z., Cheng J. Influence of hydrolysis behaviour and microfluidisation on the functionality and structural properties of collagen hydrolysates // Food Chem. 2017. V. 227. P. 211–218. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.01.049.

17. Li Z., Wang B., Chi C., Gong Y., Luo H., Ding G. Influence of average molecular weight on antioxidant and functional properties of cartilage collagen hydrolysates from Sphyrna lewini, Dasyatis akjei and Raja porosa // Food Res. Int. 2013. V. 51, No 1. P. 283–293. https://doi.org/10.1016/j.foodres.2012.12.031.

18. Starostina I.A., Stoyanov O.V., Deberdeev R.Ya. Polymer Surfaces and Interfaces. AcidBase Interactions and Adhesion in Polymer-Metal Systems. N.Y.: Apple Acad. Press, 2014. 199 p. https://doi.org/10.1201/b17028.

19. Барабанов В.П., Богданова С.А. Коллоидно-химические аспекты взаимодействия ПАВ с поверхностью полимеров // Вестник технологического университета. 2010. № 4. С. 7–25.

20. Kittiphattanabawon P., Benjakul S., Visessanguan W., Kishimura H., Shahidi F. Isolation and characterization of collagen from the skin of brown-banded bamboo shark (Chiloscyllium punctatum) // Food Chem. 2010. V. 119, No 4. P. 1519–1526. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2009.09.037.

21. Тагер А.А. Физико-химия полимеров. М.: Научный мир, 2007. 576 с.

22. Zadymova N.M., Poteshnova M.V., Kulichikhin V.G. Properties of oil1/water/oil2 double emulsions containing lipophilic acrylic polymer // Colloid J. 2012. V. 74, No 5. P. 541–552. https://doi.org/10.1134/S1061933X12050146.

23. Khairova A.S., Lopatin S.A., Varlamov V.P., Bogdanova S.A., Shigabieva Yu.A., Knyazev A.A. Chitosan–melanin polymer complex: A promising ingredient in emulsion compositions // Polym. Sci., Ser. D. 2022. V. 15, No 2. P. 295–299. https://doi.org/10.1134/S1995421222020071.

24. Самуйлова Л.В., Пучкова Т.В. Косметическая химия. М.: Школа косметических химиков, 2005. Ч. 1. Ингредиенты. 336 с.