Сравнительная оценка действия нафталин 1,2‑диоксигеназы на продуктивность синтеза индол‑3‑уксусной кислоты и ростостимулирующую активность бактерий рода Pseudomonas
https://doi.org/10.26907/2542-064X.2026.1.109-123
Аннотация
Штаммы ризобактерий, синтезирующие индол‑3‑уксусную кислоту (ИУК), часто используются для стимуляции роста растений. Для интенсификации синтеза ИУК ризосферной бактерией Pseudomonas baetica MGMM504 при росте в среде с триптофаном, введена плазмида, несущая гены синтеза нафталин 1,2-диоксигеназы (EC 1.14.12.12). Экспрессия генов нафталин 1,2-диоксигеназы способствует увеличению синтеза ИУК в штамме P. baetica MGMM504(pJeM2:nahA) на 40 % по сравнению с контрольным опытом. Штамм P. putida PCL1760(pJeM2:nahA) не дает значимого увеличения синтезируемой ИУК по сравнению с вариантом PCL1760(pJeM2), который производит следовые ее количества. Тесты на растениях демонстрируют повышенную фитостимулирующую активность P. baetica MGMM504(pJeM2:nahA), увеличивая длину корней проростков пшеницы на 45 % и всхожесть на 15 % по сравнению с P. baetica MGMM504(pJeM2). Ни один из вариантов штамма P. putida PCL1760 не проявляет фитостимулирующий эффект. Можно предположить, что нафталин 1,2‑диоксигеназа способствует образованию интермедиата, который сам по себе не является фитостимулятором, но может превращаться в таковой при наличии в штамме специализированной системы синтеза ИУК.
Ключевые слова
При поддержке: Исследование выполнено в рамках государственного задания «Развитие природоподобных агротехнологий для улучшения экологического состояния агроландшафтов и производства безопасной и качественной сельскохозяйственной продукции» (№ гос. регистрации 124050300050-4)
Об авторах
Г. А. Кунгуров
Казанский научный центр Российской академии наук
Россия
Конфликт интересов:
Россия
Галим Алимжанович Кунгуров - младший научный сотрудник лаборатории молекулярно-генетических и микробиологических методов.
Казань
Конфликт интересов:
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов
К. В. Максимова
Казанский научный центр Российской академии наук; Казанский федеральный университет
Россия
Конфликт интересов:
Россия
Ксения Викторовна Максимова - студент кафедры биохимии, биотехнологии и фармакологии Института фундаментальной медицины и биологии.
Казань
Конфликт интересов:
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов
А. В. Куватова
Казанский научный центр Российской академии наук; Казанский федеральный университет
Россия
Конфликт интересов:
Россия
Алина Владиславовна Куватова - студент кафедры биохимии, биотехнологии и фармакологии Института фундаментальной медицины и биологии.
Казань
Конфликт интересов:
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов
Ш. З. Валидов
Казанский научный центр Российской академии наук
Россия
Конфликт интересов:
Россия
Шамиль Завдатович Валидов, PhD в биологии, заведующий лабораторией молекулярно-генетических и микробиологических методов.
Казань
Конфликт интересов:
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов
Список литературы
1. Ерасова Е.А., Козлова И.В. Проблемы обеспечения продовольственной безопасности в современной России // Агротехника и энергообеспечение. 2015. № 1(5). С. 138–148.
2. Mikiciński A., Sobiczewski P., Puławska J., Malusa E. Antagonistic potential of Pseudomonas graminis 49M against Erwinia amylovora, the causal agent of fire blight // Arch. Microbiol. 2016. V. 198, No 6. P. 531–539. https://doi.org/10.1007/s00203-016-1207-7.
3. Wang X., Mavrodi D.V., Ke L., Mavrodi O.V., Yang M., Thomashow L.S., Zheng N., Weller D.M., Zhang J. Biocontrol and plant growth-promoting activity of rhizobacteria from Chinese fields with contaminated soils // Microb. Biotechnol. 2015. V. 8, No 3. P. 404–418. https://doi.org/10.1111/1751-7915.12158.
4. Liu J., Dang P., Gao Y., Zhu H., Zhu H., Zhao F., Zhao Z. Effects of tree species and soil properties on the composition and diversity of the soil bacterial community following afforestation // For. Ecol. Manage. 2018. V. 427. P. 342–349. https://doi.org/10.1016/j.foreco.2018.06.017.
5. Bitzenhofer N.L., Kruse L., Thies S., Wynands B., Lechtenberg T., Rönitz J., Kozaeva E., Wirth N.T., Eberlein C., Jaeger K.-E., Nikel P.I., Heipieper H.J., Wierckx N., Loeschcke A. Towards robust Pseudomonas cell factories to harbor novel biosynthetic pathways // Essays Biochem. 2021. V. 65, No 2. P. 319–336. https://doi.org/10.1042/EBC20200173.
6. Spaepen S., Vanderleyden J., Remans R. Indole-3-acetic acid in microbial and microorganism-plant signaling // FEMS Microbiol. Rev. 2007. V. 31, No 4. P. 425–448. https://doi.org/10.1111/j.1574-6976.2007.00072.x.
7. Parales R.E. The role of active-site residues in naphthalene dioxygenase // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 2003. V. 30, No 5. P. 271–278. https://doi.org/10.1007/s10295-003-0043-3.
8. Mordukhova E.A., Sokolov S.L., Kochetkov V.V., Kosheleva I.A., Zelenkova N.F., Boronin A.M. Involvement of naphthalene dioxygenase in the biosynthesis of indole-3-acetic acid by Pseudomonas putida // FEMS Microbiol. Lett. 2000. V. 190, No 2. P. 279–285. https://doi.org/10.1016/S0378-1097(00)00349-9.
9. Hanahan D. Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids // J. Mol. Biol. 1983. V. 166, No 4. P. 557–580. https://doi.org/10.1016/S0022-2836(83)80284-8.
10. Simon R., Priefer U., Pühler A. A broad host range mobilization system for in vivo genetic engineering: Transposon mutagenesis in gram negative bacteria // Nat. Biotechnol. 1983. V. 1, No 9. P. 784–791. https://doi.org/10.1038/nbt1183-784.
11. Afordoanyi D.M., Diabankana R.G.C., Miftakhov A.K., Kuchaev E.S., Validov S.Z. Genomic features of Pseudomonas putida PCL1760: A biocontrol agent acting via competition for nutrient and niche // Appl. Microbiol. 2022. V. 2, No 4. P. 749–765. https://doi.org/10.3390/applmicrobiol2040057.
12. Short Protocols in Molecular Biology: A Compendium of Methods from Current Protocols in Molecular Biology. Ausubel F.M., Brent R., Kingston R.E., Moore D.D., Seidman J.G., Smith J.A., Struhl K. (Eds.). 3rd ed. New York, NY: Wiley, 1995. xxx, 881 p.
13. King E.O., Ward M.K., Raney D.E. Two simple media for the demonstration of pyocyanin and fluorescin // J. Lab. Clin. Med. 1954. V. 44, No 2. P. 301–307.
14. Yen K.M., Gunsalus I.C. Plasmid gene organization: Naphthalene/salicylate oxidation // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1982. V. 79, No 3. P. 874–878. https://doi.org/10.1073/pnas.79.3.874.
15. Jeske M., Altenbuchner J. The Escherichia coli rhamnose promoter rhaP is in Pseudomonas putida KT2440 independent of Crp–cAMP activation // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2010. V. 85, No 6. P. 1923–1933. https://doi.org/10.1007/s00253-009-2245-8.
16. Ferraro D.J., Okerlund A., Brown E., Ramaswamy S. One enzyme, many reactions: Structural basis for the various reactions catalyzed by naphthalene 1,2-dioxygenase // IUCrJ. 2017. V. 4, Pt. 5. P. 648–656. https://doi.org/10.1107/S2052252517008223.
17. Gibson D.T., Resnick S.M., Lee K., Brand J.M., Torok D.S., Wackett L.P., Schocken M.J., Haigler B.E. Desaturation, dioxygenation, and monooxygenation reactions catalyzed by naphthalene dioxygenase from Pseudomonas sp. strain 9816-4 // J. Bacteriol. 1995. V. 177, No 10. P. 2615–2621. https://doi.org/10.1128/jb.177.10.2615-2621.1995.
18. Ensley B.D., Ratzkin B.J., Osslund T.D., Simon M.J., Wackett L.P., Gibson D.T. Expression of naphthalene oxidation genes in Escherichia coli results in the biosynthesis of indigo // Science. 1983. V. 222, No 4620. P. 167–169. https://doi.org/10.1126/science.6353574.
19. Lee Y., Lee Y., Jeon C.O. Biodegradation of naphthalene, BTEX, and aliphatic hydrocarbons by Paraburkholderia aromaticivorans BN5 isolated from petroleum-contaminated soil // Sci. Rep. 2019. V. 9, No 1. Art. 860. https://doi.org/10.1038/s41598-018-36165-x.
20. Whyte L.G., Bourbonnière L., Greer C.W. Biodegradation of petroleum hydrocarbons by psychrotrophic Pseudomonas strains possessing both alkane (alk) and naphthalene (nah) catabolic pathways // Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, No 9. P. 3719–3723. https://doi.org/10.1128/aem.63.9.3719-3723.1997.
21. Кочетков В.В., Балакшина В.В., Мордухова Е.А., Боронин А.М. Плазмиды, кодирующие биодеградацию нафталина у ризосферных бактерий рода Pseudomonas // Микробиология. 1997. Т. 66, № 2. С. 211–216.
22. Волкова О.В., Анохина Т.О., Пунтус И.Ф., Кочетков В.В., Филонов А.Е., Боронин А.М. Влияние плазмид биодеградации нафталина на физиологические характеристики ризосферных бактерий рода Pseudomonas // Прикл. биохим. микробиол. 2005. Т. 41, № 5. С. 525–529.
Рецензия
Для цитирования:
Кунгуров Г.А., Максимова К.В., Куватова А.В., Валидов Ш.З. Сравнительная оценка действия нафталин 1,2‑диоксигеназы на продуктивность синтеза индол‑3‑уксусной кислоты и ростостимулирующую активность бактерий рода Pseudomonas. Ученые записки Казанского университета. Серия Естественные науки. 2026;168(1):109-123. https://doi.org/10.26907/2542-064X.2026.1.109-123
For citation:
Kungurov G.A., Maksimova K.V., Kuvatova A.V., Validov S.Z. Comparative evaluation of naphthalene 1,2‑dioxygenase effect on the productivity of indole‑3‑acetic acid synthesis and the growth-stimulating activity of Pseudomonas spp. Uchenye Zapiski Kazanskogo Universiteta Seriya Estestvennye Nauki. 2026;168(1):109-123. (In Russ.) https://doi.org/10.26907/2542-064X.2026.1.109-123
Просмотров:
302
JATS XML
Послать статью по эл. почте 
